Полярные и неполярные аминокислоты в чем разница

Полярные и неполярные аминокислоты в чем разница

Глава III. БЕЛКИ

§ 6. АМИНОКИСЛОТЫ КАК СТРУКТУРНЫЕ ЭЛЕМЕНТЫ БЕЛКОВ

Природные аминокислоты

Аминокислоты в живых организмах встречаются преимущественно в составе белков. Белки построены в основном двадцатью стандартными аминокислотами. Они являются a-аминокислотами и отличаются друг от друга строением боковых групп (радикалов), обозначаемых буквой R:

Разнообразие боковых радикалов аминокислот играет ключевую роль при формировании пространственной структуры белков, при функционировании активного центра ферментов.

Структура стандартных аминокислот приведена в конце параграфа в табл.3. Природные аминокислоты имеют тривиальные названия, оперировать которыми при записях структуры белков неудобно. Поэтому для них введены трехбуквенные и однобуквенные обозначения, которые также представлены в табл.3.

Пространственная изомерия

У всех аминокислот, за исключением глицина, a-углеродный атом является хиральным, т.е. для них характерна оптическая изомерия. В табл. 3 хиральный атом углерода обозначен звездочкой. Например, для аланина проекции Фишера обоих изомеров выглядят следующим образом:

Для их обозначения, как и для углеводов, используется D, L-номенклатура. В состав белков входят только L-аминокислоты.

L- и D-изомеры могут взаимно превращаться друг в друга. Этот процесс называется рацемизацией.

Интересно знать! В белке зубов – дентине – L-аспарагиновая кислота самопроизвольно рацемизуется при температуре человеческого тела со скорость 0,10 % в год. В период формирования зубов в дентине содержится только L-аспарагиновая кислота, у взрослого же человека в результате рацемизации образуется D-аспарагиновая кислота. Чем старше человек, тем выше содержание D-изомера. Определив соотношение D- и L-изомеров, можно достаточно точно установить возраст. Так были изобличены жители горных селений Эквадора, приписывавшие себе слишком большой возраст.

Химические свойства

Аминокислоты содержат амино- и карбоксильную группы. В силу этого они проявляют амфотерные свойства, то есть свойства и кислот и оснований.

При растворении аминокислоты в воде, например, глицина, его карбоксильная группа диссоциирует с образованием иона водорода. Далее ион водорода присоединяется за счет неподеленной пары электронов у атома азота к аминогруппе. Образуется ион, в котором одновременно присутствуют положительный и отрицательный заряды, так называемый цвиттер-ион:

Такая форма аминокислоты является преобладающей в нейтральном растворе. В кислой среде аминокислота, присоединяя ион водорода, образует катион:

В щелочной среде образуется анион:

Таким образом, в зависимости от рН среды аминокислота может быть положительно заряженной, отрицательно заряженной и электронейтральной (при равенстве положительных и отрицательных зарядов). Значение рН раствора, при котором суммарный заряд аминокислоты равен нулю, называется изоэлектрической точкой данной аминокислоты. Для многих аминокислот изоэлектрическая точка лежит вблизи рН 6. Например, изоэлектрические точки глицина и аланина имеют значения 5,97 и 6,02 соответственно.

Две аминокислоты могут реагировать друг с другом, в результате чего отщепляется молекула воды и образуется продукт, который называется дипептидом:

Связь, соединяющая две аминокислоты, носит название пептидной связи. Если пользоваться буквенными обозначениями аминокислот, образование дипептида можно схематически представить следующим образом:

Аналогично образуются трипептиды, тетрапептиды и т.д.:

H₂N – лиз – ала – гли – СООН – трипептид

H₂N – трп – гис – ала – ала – СООН – тетрапептид

H₂N – тир – лиз – гли – ала – лей – гли – трп – СООН – гептапептид

Пептиды, состоящие из небольшого числа аминокислотных остатков, имеют общее название олигопептиды.

Классификация аминокислот

Существует несколько подходов к классификации аминокислот, но наиболее предпочтительной является классификация, основанная на строении их радикалов. Выделяют четыре класса аминокислот, содержащих радикалы следующих типов; 1) неполярные (или гидрофобные); 2) полярные незаряженные; 3) отрицательно заряженные и 4) положительно заряженные:

К неполярным (гидрофобным) относятся аминокислоты с неполярными алифатическими (аланин, валин, лейцин, изолейцин) или ароматическими (фенилаланин и триптофан) R-группами и одна серусодержащая аминокислота – метионин.

Полярные незаряженные аминокислоты в сравнении с неполярными лучше растворяются в воде, более гидрофильны, так как их функциональные группы образуют водородные связи с молекулами воды. К ним относятся аминокислоты, содержащие полярную НО-группу (серин, треонин и тирозин), HS-группу (цистеин), амидную группу (глутамин, аспарагин) и глицин (R-группа глицина, представленная одним атомом водорода, слишком мала, чтобы компенсировать сильную полярность a-аминогруппы и a-карбоксильной группы).

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты относятся к отрицательно заряженным аминокислотам. Они содержат по две карбоксильные и по одной аминогруппе, поэтому в ионизированном состоянии их молекулы будут иметь суммарный отрицательный заряд:

К положительно заряженным аминокислотам принадлежат лизин, гистидин и аргинин, в ионизированном виде они имеют суммарный положительный заряд:

В зависимости от характера радикалов природные аминокислоты также подразделяются на нейтральные, кислые и основные. К нейтральным относятся неполярные и полярные незаряженные, к кислым – отрицательно заряженные, к основным – положительно заряженные.

Десять из 20 аминокислот, входящих в состав белков, могут синтезироваться в человеческом организме. Остальные должны содержаться в нашей пище. К ним относятся аргинин, валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин и гистидин. Эти аминокислоты называются незаменимыми. Незаменимые аминокислоты входят часто в состав пищевых добавок, используются в качестве лекарственных препаратов.

Интересно знать! Исключительно важную роль играет сбалансированность питания человека по аминокислотам. При недостатке незаменимых аминокислот в пище организм саморазрушается. При этом страдает в первую очередь головной мозг, что приводит к различным заболеваниям центральной нервной системы, психическим расстройствам. Особенно уязвим молодой растущий организм. Так, например, при нарушении синтеза тирозина из фенилаланина у детей развивается тяжелое заболевание финилпировиноградная олигофрения, вызывающее тяжелую умственную отсталость или гибель ребенка.

Источник

Полярные и неполярные аминокислоты в чем разница

Аминокислоты классифицируют по следующим структурным признакам.

I. Классификация по взаимному положения функциональных групп

Греческая буква при атоме углерода обозначает его удаленность от карбоксильной группы.

II. Классификация по строению бокового радикала (функциональным группам)

Алифатические аминокислоты

Оксимоноаминокарбоновые кислоты (содержат-ОН-группу): серин, треонин.

Моноаминодикарбоновые кислоты (содержат СООН-группу): аспартат, глутамат (за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд).

Амиды моноаминодикарбоновых кислоты (содержат NH₂СО-группу): аспарагин, глутамин.

Диаминомонокарбоновые кислоты (содержат NH₂-группу): лизин, аргинин (за счёт второй аминогруппы несут в растворе положительный заряд).

Ароматические аминокислоты: фенилаланин, тирозин, триптофан.

Гетероциклические аминокислоты: триптофан, гистидин, пролин.

Иминокислоты: пролин.

III. Классификация по полярности бокового радикала (по Ленинджеру)

Выделяют четыре класса аминокислот, содержащих радикалы следующих типов.

Гидрофобные аминокислоты располагаются внутри молекулы белка, тогда как гидрофильные – на внешней поверхности, что делает гидрофильными и хорошо растворимыми в воде молекулы белка.

Благодаря этому свойству белки хорошо связывают воду, удерживая жидкость в крови, в межклеточном пространстве и внутри клеток.

1. Неполярные (гидрофобные)

К неполярным (гидрофобным) относятся аминокислоты с неполярными R-группами и одна серусодержащая аминокислота:

— алифатические: аланин, валин, лейцин, изолейцин

— ароматические: фенилаланин, триптофан.

2. Полярные незаряженные

Полярные незаряженные аминокислоты по сравнению с неполярными лучше растворяются в воде, более гидрофильны, так как их функциональные группы образуют водородные связи с молекулами воды.

К ним относятся аминокислоты, содержащие:

— полярную ОН-группу (оксиаминокислоты): серин, треонин и тирозин

— амидную группу: глутамин, аспарагин

— и глицин (R-группа глицина, представленная одним атомом водорода, слишком мала, чтобы компенсировать сильную полярность a-аминогруппы и a-карбоксильной группы).

3. Заряженные отрицательно при рН-7 (кислые)

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты относятся к отрицательно заряженным аминокислотам.

Они содержат по две карбоксильные и по одной аминогруппе, поэтому в ионизированном состоянии их молекулы будут иметь суммарный отрицательный заряд:

4. Заряженные положительно при рН-7 (основные)

К положительно заряженным аминокислотам принадлежат лизин, гистидин и аргинин.

В ионизированном виде они имеют суммарный положительный заряд:

В зависимости от характера радикалов природные аминокислоты также подразделяются на нейтральные, кислые и основные. К нейтральным относятся неполярные и полярные незаряженные, к кислым – отрицательно заряженные, к основным – положительно заряженные.

IV. Классификация по кислотно-основным свойствам

В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные аминокислоты.

Основные

Аминокислоты, в которых число аминогрупп превышает число карбоксильных групп, называют основными аминокислотами: лизин, аргинин, гистидин:

Кислые

Если в аминокислотах имеется избыток кислотных групп, их называют кислыми аминокислотами: аспарагиновая и глутаминовая кислоты:

Все остальные аминокислоты относятся к нейтральным.

V. По числу функциональных групп

Аминокислоты по числу функциональных групп можно разделить моноаминомонокарбоновые, моноаминодикарбоновые, диаминомонокарбоновые:

VI.Биологическая классификация (по способности синтезироваться в организме человека и животных)

Заменимые аминокислоты – десять из 20 аминокислот, входящих в состав белков, могут синтезироваться в организме человека. К ним относятся: глицин (гликокол), аланин, серин, цистеин, тирозин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты, аспарагин, глутамин, пролин.

Незаменимые аминокислоты (8 аминокислот) – не могут синтезироваться в организме человека и животных и должны поступать в организм в составе белковой пищи.

Абсолютно незаменимых аминокислот восемь: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан.

Незаменимые аминокислоты входят часто в состав пищевых добавок, используются в качестве лекарственных препаратов.

Условно незаменимые (2 аминокислоты) — синтезируются в организме, но в недостаточном количестве, поэтому частично должны поступать с пищей. Такими аминокислотами являются гистидин, аргинин.

Для детей также незаменимыми являются гистидин и аргинин.

Для человека одинаково важны оба типа аминокислот: и заменимые, и незаменимые. Большая часть аминокислот идет на построение собственных белков организма, но без незаменимых аминокислот организм существовать не сможет.

При недостатке каких-либо аминокислот в организме человека в течение непродолжительного времени могут разрушаться белки соединительной ткани, крови, печени и мышц, а полученный из них «строительный материал» — аминокислоты идут на поддержание нормальной работы наиболее важных органов — сердца и мозга.

Дефицит аминокислот приводит к ухудшению аппетита, задержке роста и развития, жировой дистрофии печени и другим тяжелым нарушениям.

При этом наблюдается снижение аппетита, ухудшение состояния кожи, выпадение волос, мышечная слабость, быстрая утомляемость, снижение иммунитета, анемия.

Избыток аминокислот может вызвать развитие тяжелых заболеваний, особенно у детей и в юношеском возрасте. Наиболее токсичными являются метионин (провоцирует риск развития инфаркта и инсульта), тирозин (может спровоцировать развитие артериальной гипертонии, привести к нарушению работы щитовидной железы) и гистидин (может способствовать возникновению дефицита меди в организме и привести к заболеваниям суставов, ранней седине, тяжелым анемиям).

В условиях нормального функционирования организма, когда присутствует достаточное количество витаминов (В₆, В₁₂, фолиевой кислоты) и антиоксидантов (витамины А, Е, С и селен), избыток аминокислот не наносит вред организму.

Источник

Параграф 55. Аминокислоты

Автор текста – Анисимова Елена Сергеевна.
Авторские права защищены. Продавать текст нельзя.
Курсив не зубрить.

Замечания можно присылать по почте: exam_bch@mail.ru
https://vk.com/bch_5

Кратко: аминокислоты нужны для синтеза белков организма, ряда гормонов и других важных веществ, для синтеза глюкозы при голоде.
От формул и свойств аминокислот, из которых синтезирован белок, зависят его свойства и функции.

55. 1. Функциональные группы и классы. – см. п.29.
56. 2. Формулы аминокислот.
Как найти в формуле аминокислоты радикал: …
55. 3. Радикалы аминокислот.
Что зависит от радикалов (значение радикалов): …
АТОМ ВОДОРОДА (Н)
Атом Н составе карбоксильной группы (–СООН): …
55. 4. Свойства аминокислот.
55. 4. 1. Заряженность аминокислот.
Заряды на аминогруппе и на карбоксильной группе.
Заряды на аминокислотах.
Отрицательно заряженные аминокислоты.
Положительно заряженные аминокислоты.
Аминокислоты с частичными зарядами.
Какое значение имеют заряды радикалов?
Влияют на структуру молекулы белка – п.57-59.
Заряженные радикалы участвуют в работе белков.
55. 4. 2. Растворимость аминокислот и их радикалов в воде.
Какие вещества растворимы в воде?
От чего зависит растворимость?
Как называются вещества (не)растворимые в воде?
Что такое полярность молекулы?
За счёт чего у молекул есть заряды?
Как определить: полярное вещество или нет?
Почему наличие атомов O, S и N делает радикалы полярными?
Растворимость аминокислот в воде.
Какое значение имеет растворимость радикалов?
55. 4. 3. Реакция аминокислот: кислотность и основность.
Отчего зависит реакция (рН) среды?
Кислые аминокислоты.
ОснОвные аминокислоты (у которых щелочная реакция)
Какое значение имеет реакция аминокислот?
Понятие об ИЭТ (изоэлектрической точке)
55. 4. 4. Оптическая активность аминокислот.
L-аминокислоты и D-аминокислоты.
55. 5. Классификации аминокислот.
55. 5. 1. Химическая классификация аминокислот.
Радикалы аминокислот делят по РАСТВОРИМОСТИ
Среди полярных радикалов есть: …
Среди радикалов с полными зарядами различают: …
По рН, по реакции
55. 5. 2. Биологическая классификация аминокислот.
В каком виде аминокислоты присутствуют в пище?
Как называются белки пищи в зависимости от состава аминокислот?
Продукты, содержащие полноценные белки: …
Растительные продукты как источник белка: …
55. 6. Функции аминокислот.
55. 6. 1. Функции белковых аминокислот.
55. 6. 2. Функции небелковых аминокислот.

55. 1. Функциональные группы и классы. – см. п.29.

56. 2. Формулы аминокислот.

В формулах аминокислот не менее одной карбоксильной группы (-СООН)
и не менее одной аминогруппы (-NH2),
согласно названию «аминокислоты».

Аминогруппа и карбоксильная группа белковых аминокислот
соединены с углеродным атомом, который называется альфа-углеродным атомом.
К этому альфа-углеродному атому присоединены также:
атом водорода (Н)
и РАДИКАЛ – все остальные атомы данной аминокислоты
(в радикале может быть вторая карбоксильная группа или вторая аминогруппа):

…
Это общая формула всех белковых аминокислот.
Разные аминокислоты отличаются радикалами. Надо знать 20 радикалов 20-ти белковых аминокислот.
Если вместо R написать формулу радикала (см. их формулы ниже),
то получится формула конкретной аминокислоты – п.63-69.

56. 2. Формулы аминокислот.

Как найти в формуле аминокислоты радикал:

55. 3. Радикалы аминокислот.

Что зависит от радикалов (значение радикалов):

От свойств радикалов зависят свойства аминокислот
(молекулярная масса,
растворимость в воде и других полярных или неполярных растворителях,
наличие или отсутствие заряда, ИЭТ,
полярность и т.д.).
А свойства радикалов зависят от свойств имеющихся в составе радикалов функциональных групп.

На различиях радикалов основана и химическая классификация аминокислот.
От свойств аминокислот и их радикалов зависит,
какой будет пространственная структура
(вторичная, третичная и четвертичная структура)
белковых молекул, которые состоят именно из (остатков) этих аминокислот.

В состав атома конкретного элемента входит равное число протонов и электронов.
Протоны имеют положительные заряды, а электроны – отрицательные.
В общем атом электронейтрален за счёт равного количества положительных протонов и отрицательных электронов.
При потере или присоединении протонов или электронов атом теряет электронейтральность,
приобретает полный заряд
и становится ИОНОМ.
При притягивании к себе электронной плотности других атомов атом приобретает частичный заряд, но при этом не становится ионом, а остаётся атомом.

состоит из всего одного протона и одного электрона.
При потере электрона у оставшейся части атома водорода
появляется заряд (положительный),
то есть атом водорода становится ИОНОМ.
Такой ион водорода (положительно заряженный)
обозначается как Н+,
и состоит из одного единственного протона.
Поэтому Н+ часто называют не ионом водорода (так как есть и другой ион водорода) и не катионом водорода, а ПРОТОНОМ.
Присоединение протона (Н+) называется протонированием,
а отсоединение протона (Н+) называется ДЕпротонированием.

Атом Н составе карбоксильной группы (–СООН):

Будучи в составе карбоксильной группы (–СООН),
протон атома водорода (Н) легко отсоединяется от группы
(уходит «в среду» или присоединяется к другим группам),
превращаясь в Н+ (и давая «кислую реакцию», снижая рН среды).
(Это называется депротонированием или диссоциацией).

При этом электрон атома водорода остаётся у карбоксильной группы,
делая её отрицательно заряженной: –СОО–.
Процесс обратим, то есть протон может снова присоединиться к депротонированной карбоксильной группе, превращая её в нейтральную –СООН.
Схема:
–СООН (карбоксильная группа) ; –СОО– (депротонированная) и Н+ (протон)

Такие атомы, как O, S и N

(то есть атомы с сильной электроотрицательностью),
легко притягивают к себе электронную плотность атомов водорода,
с которыми соединены
(то есть не весь электрон атома водорода, а его «часть»),
в результате чего на атомах водорода,
соединённых с этими атомами,
появляется частичный положительный заряд.
А атомы O, S и N,
получившие электронную плотность атомов водорода,
за счёт этого приобретают
ещё более сильный отрицательный заряд
(он и так был у них за счёт неподелённой электронной пары – НЭП).
Так группы атомов становятся полярными и растворимыми в воде.

55. 4. Свойства аминокислот.

55. 4. 1. Заряженность аминокислот.

Заряды на аминогруппе и на карбоксильной группе.

При рН организма (около 7 везде, кроме желудка)
атом азота N аминогруппы аминокислот (–NH2)
присоединяет к себе протоны (Н+)
(за счёт наличия на атоме N неподелённой электронной пары (НЭП)),
превращаясь в протонированные аминогруппы,
которые обозначаются как –NH3+
и имеют положительный заряд
за счёт плюса присоединившегося протона Н+.

А карбоксильные группы (–СООН) аминокислот
теряют протоны
(в ходе электролитической диссоциации),
превращаясь в ДЕпротонированные группы,
которые обозначаются как –СОО–
и имеют отрицательный заряд
за счёт электрона, который остался от атома водорода Н после «ухода» протона Н+.

Заряды на аминокислотах.

Если в аминокислоте только одна аминогруппа
и только одна карбоксильная группа,
то их положительный и отрицательный заряды друг друга НЕЙТРАЛИЗУЮТ,
поэтому в общем молекула аминокислоты получается электронейтральной.

Электронейтральная молекула, в которой есть положительно заряженная группа и отрицательно заряженная группа, заряды которых друг друга нейтрализуют, называется ЦВИТТЕР-ИОНОМ.
Но, несмотря на «ион» в названии, молекула нейтральна.
То есть аминокислоты относятся к цвиттер-ионам.

Отрицательно заряженные аминокислоты.

Если в формуле аминокислоты не одна, а две карбоксильных группы (вторая – в радикале),
то молекула аминокислоты имеет ОТРИЦАТЕЛЬНЫЙ заряд.
Таких отрицательно заряженных аминокислоты всего две: аспартат и глутамат (см. выше формулы их радикалов).

Положительно заряженные аминокислоты.

Если в формуле аминокислоты не одна, а две аминогруппы
(или есть группы, похожие по свойствам на аминогруппы – см. радикалы гистидина и аргинина с «дополнительными» атомами азота;
говоря проще – если в формуле БОЛЕЕ ДВУХ атомов N, азота),
то молекула аминокислоты имеет ПОЛОЖИТЕЛЬНЫЙ ЗАРЯД.

Таких положительно заряженных аминокислот три (среди белковых):
лизин (аминогруппа),
аргинин (3 атома азота гуанидиновой группы в радикале),
гистидин (2 атома азота в имидазольном кольце).
См. выше формулы их радикалов.

Группы с полными зарядами могут притягиваться друг к другу (плюс к минусу),
образуя ИОННЫЕ связи.
(Связи, возникшие за счёт притяжения разноимённых полных зарядов).

Аминокислоты с частичными зарядами.

В радикалах ряда аминокислот нет групп с полными отрицательными или положительными зарядами,
но есть группы с частичными зарядами:
это группы с атомами O, S и N:
–ОН (в радикалах серина, треонина, тирозина),
–SH (в радикале цистеина),
–S–СН3 (в радикале метионина)
и амидные группы –C(O)NH2 радикалов глутамина и аспарагина.

Группы с частичными зарядами могут притягиваться друг к другу (плюс к минусу),
образуя ВОДОРОДНЫЕ связи. (Плюс на атомах водорода Н).
(Связи, возникшие за счёт притяжения разноимённых частичных зарядов).

Какое значение имеют заряды радикалов?

Влияют на структуру молекулы белка – п.57-59.

Группа –СОО – (в ДЕпротонированном состоянии)
отрицательно положительно заряженных радикалов аспартата и глутамата
в составе белков может выполнять функции
«любителя «положительного заряда ядра атома (нуклеоса)», называемого нуклеофилом – п.6.

Кроме того, нуклеофилами являются и группы лизина, аргинина и гистидина,
когда они в НЕПРОТОНИРОВАННОМ состоянии,
так как при этом у них есть частичный отрицательный заряд, которые «несёт» НЭП.

55. 4. 2. Растворимость аминокислот и их радикалов в воде.

Какие вещества растворимы в воде?

В воде (и других полярных растворителях) растворимы те вещества,
молекулы которых ПОЛЯРНЫ, как и вода.
И, наоборот, неполярные вещества в воде плохо растворяются,
но зато хорошо растворяются в липидах и других неполярных растворителях.

От чего зависит растворимость?

Растворимость основана «на подобии»: «подобное растворяется в подобном»,
то есть в полярных растворителях (в воде и …) растворяются полярные вещества,
а в неполярных растворителях растворяются неполярные вещества.
То есть в воде растворяются полярные вещества
и не растворяются неполярные.

Как называются вещества (не)растворимые в воде?

Растворимые в воде вещества (полярные) называют ГИДРОФИЛЬНЫМИ,
то есть «любящими воду».
Нерастворимые в воде вещества (неполярные) называют ГИДРОФОБНЫМИ,
то есть «боящимися воды».
Гидрофобные радикалы одновременно ЛИПОФИЛЬНЫ – то есть «любят липиды» в том смысле, что хорошо в липидах растворяются. И в других неполярных растворителях.

Что такое полярность молекулы?

(или части молекулы, если молекула крупная)
Полярность молекулы – это наличие в молекуле «полюсов»
– то есть заряженных групп (заряженных положительно или отрицательно).
При этом заряды могут быть как полными, так и частичными.

За счёт чего у молекул есть заряды?

Частичные заряды обычно появляются за счёт того, что такие атомы, как O или S
притягивают к себе электронную плотность атомов водорода (Н),
с которыми соединены.
Кроме того, на атомах O, S, N обычно есть неподелённые электронные пары (НЭП),
которые сами по себе имеют частичный отрицательный заряд.

Полные заряды часто появляются за счёт присоединения протона (Н+),
то есть за счёт протонирования,
или за счёт отсоединения протона (депротонирования) – см. выше.

Как определить: полярное вещество или нет?

По наличию атомов O, S и N:
если эти атомы есть в радикале, то радикал аминокислоты полярный,
а если этих атомов нет в радикале, то радикал неполярный.

Почему наличие атомов O, S и N делает радикалы полярными?

Атомы О и S сильно притягивают к себе электронную плотность
связанных с ними атомов водорода
(другими словами, у O и S сильная электроотрицательность),
что приводит к появлению на атомах О и S ЧАСТИЧНОГО ОТРИЦАТЕЛЬНОГО ЗАРЯДА.
А наличие зарядов в молекуле или на группе (даже частичных) – это и есть полярность.

Кроме того, такая группа с кислородом, как карбоксильная (–СООН)
имеет свойство «терять» протон (Н+), то есть депротонироваться.
При этом электрон атома водорода остаётся после ухода протона на атоме кислорода,
за счёт чего на атоме кислорода (точнее, «на» карбоксильной группе)
после депротонирования появляется отрицательный заряд (полный).

Атом азота (N) имеет так называемую неподелённую электронную пару (НЭП),
которая имеет отрицательный заряд (частичный),
и поэтому имеет свойство притягивать к себе (и «удерживать» за счёт притяжения)
положительно заряженные протоны (H+), то есть протонироваться,
поэтому группы с азотом часто имеют этот положительный заряд (полный).

Растворимость аминокислот в воде.

Все аминокислоты очень хорошо растворимы в воде
благодаря наличию в формуле всех аминокислот как минимум двух заряженных групп (амино- и карбокси-).

Но растворимость радикалов аминокислот разная.
От растворимости радикалов конкретного белка зависит то,
какой будет пространственная структура этой молекулы белка,
каковы будут свойства этого белка,
какие функции сможет выполнять этот белок.

В воде хорошо растворимы (то есть гидрофильны) радикалы,
в состав которых входят атомы O, S или N,
так как наличие этих атомов делает радикалы полярными
или даже полностью заряженными (Асп, Глу – отрицательно, Лиз, Арг, Гис – положительно).

Остальные радикалы (в которых нет атомов O, S и N) в воде нерастворимы, то есть гидрофобны, так как они неполярны.

Какое значение имеет растворимость радикалов?

Растворимость радикалов (как их заряд) влияет на то, какой получится пространственная структура белка.

Гидрофильные радикалы благодаря гидрофильности
оказываются на поверхности глобулы (в водной среде)
при формировании пространственной структуры белка.

Гидрофобные радикалы в водной среде стремятся «отдалиться» от воды, от гидрофильных радикалов, но сблизиться друг с другом,
в результате чего гидрофобные радикалы
оказываются внутри глобулы при формировании пространственной структуры в водной среде.

В мембранах всё наоборот:
там гидрофильные радикалы отдаляются от липидов мембран,
а гидрофобные радикалы «примыкают» к липидам мембран.

55. 4. 3. Реакция аминокислот: кислотность и основность.

Отчего зависит реакция (рН) среды?

(Напоминание) «Кислость» среды зависит от того, сколько в ней протонов (Н+),
то есть от концентрации протонов в среде.
Чем выше концентрация протонов – тем кислее среда
и тем НИЖЕ (меньше) рН.
Чем ниже концентрация протонов – тем менее кислая среда
(тем более она щелочная) и тем выше (больше) рН.
(Не путайте).

Источником протонов в растворе являются группы атомов,
от которых могут отсоединяться протоны (протон-донорные группы).
Поэтому кислотами являются те вещества, от которых могут отсоединяться протоны, то есть доноры протонов.

Примеры протон-донорных групп:
карбоксильная до депротонированя: –СООН (аспартат, глутамат)
аминогруппа (и подобные ей в Арг) после протонирования: –NH3+,
отчасти ОН (серин, тирозин, треонин) и SH (цистеин) группы и т.д.
Чем больше протон-донорных групп в молекуле,
тем более кислую реакцию даёт это вещество,
тем ниже рН его растворов,
тем более сильной кислотой является это вещество.

Самые сильные кислоты среди аминокислот – аспартат и глутамат.

ОснОвные аминокислоты (у которых щелочная реакция)

Есть группы, которые способны присоединять к себе протоны,
то есть протон-акцепторные группы.
Присоединяя к себе протоны из среды, эти группы снижают концентрацию протонов в среде
и поэтому снижают кислотность среды и повышают оснОвность среды (то есть создают щелочную реакцию).
Поэтому протон-акцепторные группы являются основаниями.
Радикалы с протон-акцепторными группами являются осОнвными
и дают щелочную реакцию.
Примеры оснОвных аминокислот (дающих щелочную реакцию):
те же, что и положительно заряженные аминокислоты, то есть:
лизин, аргинин и гистидин.

Таким образом, несмотря на название аминоКИСЛОТЫ, растворы не всех аминокислот имеют низкий рН (то есть резко кислую реакцию).
Кислая карбоксильная группа и оснОвная аминогруппа всех аминокислот нейтрализуют друг друга,
так карбоксильная даёт протон в среду,
а аминогруппа присоединяет протон среды к себе.
Поэтому кислыми являются те аминокислоты,
у которых есть ВТОРАЯ карбоксильная группа (то есть аспартат и глутамат).
А те аминокислоты, у которых есть вторая аминогруппа,
как у лизина (или подобные аминогруппе по свойствам группы Арг и Гис),
дают даже сильно щелочную реакцию, то являются оснОвными.

Какое значение имеет реакция аминокислот?
См. п.6.
Протон-донорные группы кислых аминокислот
(–CООН в непротонированном состоянии аспартата и глутамата, SH цистеина и т.д.)
могут выполнять функцию доноров протонов при работе ферментов (при катализе) и других белков.

Протон-акцепторные донорные группы оснОвных аминокислот
(–NH2 группа лизина и подобные ей по свойствам группы аргинина и гистидина
в протонированном состоянии)
могут выполнять функцию АКЦЕПТОРОВ протонов при работе ферментов (при катализе) и других белков.
Также функцию акцепторов протонов могут выполнять группы –СОО– радикалов аспартата и глутамата в депротонированном состоянии.

Катализ, основанный на участии доноров и акцепторов протонов (то есть кислот и щеплочей=оснований),
называется донорно-акцепторным или кислотно-оснОвным.

Понятие об ИЭТ (изоэлектрической точке):
для любой аминокислоты можно подобрать раствор с таким рН, при котором её заряд будет нейтральным, из-за молекулы аминокислоты не будут двигаться ни к аноду, ни к катоду.
Это значение рН и называется ИЭТ: значение рН, при котором аминокислота не движется ни к аноду, ни к катоду, так как её молекулы нейтральны.

Отрицательно заряженные из-за потери протонов (при рН 7) аминокислоты
(аспартат и глутамат, другие слегка кислые аминокислоты)
можно сделать нейтральными в среде, где так много протонов, что молекулы аминокислоты не могут терять протоны,
то есть в очень кислой среде.
ИЭТ таких аминокислот в области ниже 7, то есть в кислой среде.

Положительно заряженные из-за присоединения к себе протонов аминокислоты
(Лиз, Арг, Гис)
можно сделать нейтральными в среде, где так мало протонов, что этим аминокислотам нечего к себе присоединить, то есть в очень щелочной среде.
ИЭТ таких аминокислот в области выше 7, то есть в щелочной среде.

55. 4. 4. Оптическая активность аминокислот.

Альфа-углеродный атом всех белковых аминокислот, кроме глицина,
связан с 4 разными «заместителями»:
1 – аминогруппа,
2 – карбоксильная группа,
3 – атом водорода,
4 – радикал (все остальные атомы).

Такие атомы углерода (у которых все 4 заместителя разные)
называются ХИРАЛЬНЫМИ центрами.
А вещества, в молекулах которых есть хиральные центры,
имеют свойство вращать так называемую
плоскость поляризованного света,
если поляризованный свет пропускать через раствор вещества с хиральным центром.
Вещества с таким свойством называют оптически активными.

Различают правовращающие и левовращающие вещества.

L-аминокислоты и D-аминокислоты.

В природе широко распространены и D-, и L-аминокислоты.
Но в составе белков пока обнаружены только L-аминокислоты.
(Надо помнить из химии определение D- и L-изомеров.)

55. 5. Классификации аминокислот.

Различают биологическую классификацию аминокислот (по их функциям)
и химическую (по физико-химическим свойствам).

55. 5. 1. Химическая классификация аминокислот.

Основана на отличиях радикалов аминокислот.
Отличаются по растворимости, полярности, заряженности, рН, строению углеродного скелета (циклический или линейный) и т.д.

Радикалы аминокислот делят по РАСТВОРИМОСТИ

на растворимые в воде и другие полярных растворителях (гидрофильные)
и нерастворимые в воде, но растворимые в неполярных растворителях (гидрофобные = липофильные).

По наличию полярных групп радикалы делят
на полярные и неполярные.
Полярные гидрофильны, а неполярные гидрофобны (см. выше).

Среди полярных радикалов есть:

радикалы с частичными зарядами (способны образовывать водородные связи:
Серин, Треонин, Цистеин, Метионин, амиды Аспарагин и Глутамин)
и радикалы и полными зарядами (способны образовывать ионные связи).

Среди радикалов с полными зарядами различают:

положительно заряженные радикалы (Арг, Лиз, Гис в протонированном состоянии)
и отрицательно заряженные радикалы (Асп, Глу в депротонированном состоянии).

Среди гидрофобных радикалов различают:
«линейные» – алифатические,
и циклические (неароматический пролин и ароматические Фен, Тир и Три)

(Ароматический гистидин является полярным положительно заряженным.)

По рН, по реакции
радикалы делят на нейтральные, кислые и оснОвные.
Кислые: аспартат и глутамат (те же, что и отрицательно заряженные).
ОснОвные (те же, что и положительно заряженные): Лиз, Арг, Гис.

Таблица «Химическая классификация аминокислот» (по свойствам радикалов).

55. 5. 2. Биологическая классификация аминокислот.

Это классификация по функциям аминокислот.
Из аминокислот могут синтезироваться пептиды и белки –
последовательности остатков аминокислот, соединённых пептидными связями (п.56).
При этом для синтеза белков все организмы используют только 20 аминокислот из нескольких сотен аминокислот, встречающихся в природе.

Эти 20 аминокислот, используемых для синтеза белков, называются БЕЛКОВЫМИ или протеиногенными (от слова протеин – белок).
Остальные аминокислоты (не используемые для синтеза белка), называют небелковыми.
Но среди небелковых есть очень важные (далее).

Таким образом, в зависимости от того, используются аминокислоты для синтеза белков или нет,
аминокислоты делят на две группы:
белковые аминокислоты и небелковые аминокислоты.

После синтеза белка некоторые радикалы могут измениться (п.83),
но получившиеся аминокислоты не называют белковыми,
хоть они и входят в состав белков (их остатки)
и образуются при гидролизе белков.

Поэтому неверно говорить, что белковые аминокислоты – это те, которые входят в состав белков или образуются при гидролизе белков.
При синтезе белков используются 20 разновидностей аминокислот,
а при гидролизе можно получить 25 аминокислот.

20 белковых аминокислот КОДИРУЮТСЯ кодонами мРНК и кодирующей цепи ДНК (п.82), они присоединяются к тРНК и транспортируются ими.
Для остальных аминокислот нет «кода», они не присоединяются к тРНК.
При синтезе конкретного белка может понадобиться менее 20 разновидностей аминокислот, но если какой-то изнужных не хватает – молекула данного белка не сможет синтезироваться,
так как отсутствующую аминокислоту невозможно ничем заменить или «пропустить».
Поэтому отсутствие (дефицит) в организме даже одной аминокислоты
приводит к прекращению синтеза ряда белков.
Поэтому надо получать с пищей все 20 аминокислот –
чтобы могли синтезироваться все нужные организму белки.

Все 20 белковых аминокислот являются L-изомерами
(в отличие от моносахаридов живых организмов, которые являются D-изомерами).

Часть белковых аминокислот не может синтезироваться в организме,
но при этом необходимы организму для синтеза белков организма и ряда гормонов.
Такие аминокислоты необходимо получать с пищей,
они называются НЕЗАМЕНИМЫМИ
(имеется в виду, что организм не может заменить эти аминокислоты, обойтись без них).
Когда незаменимые аминокислоты уже есть в организме в составе его белков,
их можно получить при гидролизе белков (п.63), но исходный источник – только пища.

Для человека незаменимыми являются следующие:
Валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, триптофан (неполярные), треонин (ОН), метионин (СН3) и лизин (NH2) для взрослых
(8 штук, а остальные 12 заменимы),
и дополнительно гистидин и аргинин для детей
и цистеин для новорожденных.
У детей синтез этих трёх дополнительных аминокислот недостаточно активен,
а у взрослых уже достаточно активен.

Белковые аминокислоты, которые могут синтезироваться в организме,
называются ЗАМЕНИМЫМИ – п.67.
(имеется в виду – что их необязательно получать с пищей).
Но синтез этих аминокислот может протекать не всегда,
а нужны они организму очень сильно (особенно глутамат, глицин и т.д.),
поэтому лучше, если человек получает с пищей и заменимые аминокислоты.
Причиной недостаточного синтеза заменимых аминокислот может быть:
1) дефицит витаминов, необходимых для синтеза:
В6, РР, биотина (пируват, оксалоацетат, аспартат), фолата (глицин и серин) и т.д.
2) сниженная активность ферментов синтеза этих аминокислот из-за мутаций,
3) повреждение печени и т.д.

В каком виде аминокислоты присутствуют в пище?

В пище аминокислоты присутствуют в основном в составе белков пищи,
а при гидролизе белков пищи в ЖКТ образуются аминокислоты, которые всасываются в кровь и транспортируются в разные ткани.

Таблица «Биологическая классификация аминокислот»
…
Как называются белки пищи в зависимости от состава аминокислот?

Пищевые белки, которые содержат все аминокислоты в оптимальных пропорциях
(прежде всего незаменимые аминокислоты)
и при этом легко расщепляются в ЖКТ,
называются ПОЛНОЦЕННЫМИ пищевыми белками.
Белки, в которых нет всех аминокислот в нужном количестве, называются НЕПОЛНОЦЕННЫМИ.

Продукты, содержащие полноценные белки:

многие продукты ЖИВОТНОГО происхождения:
мясо, рыба, яйца, молочные продукты (творог, сыр и т.д.).

При этом рыба лучше мяса из-за наличия ценных жиров и отсутствия вредных жиров,
что очень хорошо для нервной ткани, для сосудов (профилактика атеросклероза) и т.д.
Яйца при атеросклерозе – не по 5 ежедневно. И лучше перепелиные.
Молочные продукты дают кальций, кроме белка.
Людям, не переносящим молоко из-за лактозы, нужно просто употреблять не цельное молоко, а кисло-молочные продукты (в них есть ещё и ценные бактерии).
При этом самый хороший состав аминокислот – у белков молока и яиц.

Для снижения существующего риска заражения гельминтами
перед употреблением продуктов животного происхождении
необходима достаточно жесткая ТЕРМИЧЕСКАЯ ОБРАБОТКА
(кипячение, жарка, обработка паром и т.д.).
Но если эти продукты заражены ПРИОНАМИ,
то даже термическая обработка не сделает их безопасными. Только сжигание.
Употребление сырых или полусырых мясных и рыбных продуктов нежелательно,
так как может привести к заражению.

Растительные продукты как источник белка:

обычно не содержат полноценных белков в нужных количествах,
но СОЧЕТАНИЕ разных видов растительной пищи может дать набор всех 20 аминокислот.
Считается, что оптимальное сочетание: бобовые со злаками.
Например, кукуруза с фасолью или рис с соей.
Эти продукты можно готовить и употреблять одновременно.

55. Функции аминокислот.

Они будут хорошо известны после изучения отмеченных параграфов,
поэтому зубрить примеры тут необязательно.

55. 6. 1. Функции белковых аминокислот.

1. СИНТЕЗ БЕЛКА.
Основное количество белковых аминокислот выполняет функцию субстрата при синтезе белка – см. выше.

2. СИНТЕЗ ГОРМОНОВ.
Кроме белков, из белковых аминокислот синтезируются ГОРМОНЫ – п.63 (гормональная функция аминокислот):
1) ГАМК из глутамата (п.94, 63),
2) гистамин из гистидина,
3) «гормон счастья» серотонин и мелатонин из триптофана,
4) йодтиронины из тирозина (п.104),
5) дофамин, норадренали и адреналин из тирозина (п.105).

При дефиците указанных аминокислот из-за голодания, плохого питания (без полноценных белков), дефицита витаминов (особенно В6)
синтез названных гормонов снижается,
что приводит к дефициту этих гормонов и нарушению функцию гормонов.
В итоге могут появиться: ДЕПРЕССИЯ, утомляемость, лишний вес и т.д.

Аминокислоты используются для синтеза веществ всех классов:
углеводов (глюкозы, п.33 и 67),
липидов (серин),
нуклеиновых кислот (глицин, глутамин, аспартат).

3. СИНТЕЗ ГЛЮКОЗЫ
из аминокислот (всех, кроме двух, то есть из 18, из 14 гликогенных и 4 гликокетогенных) позволяет сохранить работоспособность и жизнь при отсутствии пищи более суток.
Источником аминокислот при голоде становится распад белков тканей организма (крови, мышц и т.д.).
Это может продолжаться два месяца – к концу второго месяца потеря белков становится несовместимой с жизнью (около 6 кг при исходной массе 70 кг).

5. Синтез АЗОТИСТЫХ ОСНОВАНИЙ:
пиримидинов (из аспартата и глутамина) и пуринов (из аспартата, глутамина и глицина) нужен для синтеза нуклеотидов для ДНК и РНК,
синтез которых нужен для деления клеток и синтеза белка – п.84 и 35.

7. Синтез МОЧЕВИНЫ
(п.66) нужен для обезвреживания аммиака – иначе человек умирал бы от отравления аммиаком. В процессе синтеза мочевины участвуют белковые аминокислоты аспартат и аргинин и небелковая аминокислота орнитин – их надо получать с пищей или синтезировать с участием витамина В6.

8. Синтез КРЕАТИНФОСФАТА (п.69)
нужен для нормальной работы мышц. В нём используются аргинин, метионин и глицин.

9. ЭНЕРГЕТИЧЕСКАЯ ФУНКЦИЯ аминокислот:

заключается в том, что аминокислоты могут использоваться для получения энергии АТФ и тепла (п.20 и 22, 67).
Но только есть нет глюкозы и жира. Так как аминокислоты нужны для многих других важных процессов (выше), а при их разрушении образуются токсичные вещества (аммиак из азота и т.д.).

10. МЕДИАТОРНАЯ ФУНКЦИЯ аминокислот

заключается в том, что ряд аминокислот является нейромедиаторами,
то есть участвует в передаче нервного импульса от нейрона к другом нейрону:
сектируется в синаптическую щель и связывается с рецепторами постсингаптической мембраны.
Г Л У Т А М А Т
является главным ВОЗБУЖДАЮЩИМ нейромедиатором головного мозга (п.93),
а Г Л И Ц И Н
является главным ингибиторным нейромедиатором СПИННОГО мозга.

11. Другие функции аминокислот:
В п.38, 39, 63-69 показаны и другие функции аминокислот:
Аргинин используется для получения NO-радикала (п.96) – вещества, снижающего артериальное давление, это один из механизмов гипотензии.
Глутамин и цистеин используются для синтеза протеогликанов и гликопротеинов:
Глутамин даёт АМИНОГРУППЫ аминосахаров,
а цистеин даёт СУЛЬФОГРУППЫ (они и для сульфатидов нужны – п.40).
Большая часть протеогликанов (п.122 и 39) находится в хрящах, коже, соединительной ткани.

55. 6. 2. Функции Небелковых аминокислот.

1. Медиаторная функция:
аминокислота ГАМК (ГаммаАминоМасляная Кислота) является главным ингибиторным нейромедиатором ГОЛОВНОГО мозга.

2. Перенос ацилов
(остатков жирных кислот – п.45) осуществляется аминокислотой КАРНИТИНОМ
Это необходимо для получения тканями энергии АТФ и тепла
при использовании жирных кислот, способствует похудению.
Карнитин может синтезироваться в организме, если есть аминокислоты ЛИЗИН И МЕТИОНИН (это Незаменимые аминокислоты). Есть и препарат «L-карнитин».

3. Синтез мочевины:
В нём участвуют небелковые аминокислоты ОРНИТИН и цитруллин – п.66.

4. Синтез гормонов:
небелковые аминокислоты участвуют в синтезе гормонов в качестве промежуточных метаболитов:
ДОФА (диоксифенилаланин) – в синтезе катехоламинов из тирозина,
5 – гидрокситриптофан – в синтезе серотонина и мелатонина из триптофана.

5. Синтез креатинфосфата:
Небелковые аминокислоты креатин и гуанидинацетат участвуют в синтезе креатинфосфата из белковых.

Источник