Почему определение изоферментов надежнее в диагностике чем определение суммарной активности лдг
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) общая
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) общая – внутриклеточный гликолитический фермент, который участвует в обратимом превращении лактата в пируват и содержится в большинстве тканей организма.
Дегидрогеназа молочной кислоты.
Синонимы английские
Lactate dehydrogenase, Total, Lactic dehydrogenase, LDH, LD.
УФ кинетический тест.
Ед/л (единица на литр).
Какой биоматериал можно использовать для исследования?
Как правильно подготовиться к исследованию?
Общая информация об исследовании
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – цинксодержащий внутриклеточный фермент, который катализирует окисление молочной кислоты в пируват и содержится практически во всех клетках организма. ЛДГ наиболее активна в скелетной мускулатуре, сердечной мышце, почках, печени и эритроцитах.
Существует пять разных форм (изоферментов) ЛДГ, которые отличаются молекулярной структурой и расположением в организме. От того, какая из пяти преобладает, зависит основной способ окисления глюкозы – аэробный (до CO2 и H2O) или анаэробный (до молочной кислоты). Подобное различие обусловлено разной степенью родства того или иного изофермента и пировиноградной кислоты. Для миокарда и мозговой ткани основной является ЛДГ-1, для эритроцитов, тромбоцитов, почечной ткани — ЛДГ-1 и ЛДГ-2. В лёгких, селезёнке, щитовидной и поджелудочной железах, надпочечниках, лимфоцитах преобладает ЛДГ-3. ЛДГ-4 находится во всех тканях с ЛДГ-3, а также в гранулоцитах, плаценте и мужских половых клетках, в которых содержится и ЛДГ-5. Изоферментная активность в скелетных мышцах (в порядке убывания): ЛДГ-5, ЛДГ-4, ЛДГ-3. Для печени наиболее характерен изофермент ЛДГ-5, меньшая активность у ЛДГ-4. В норме в сыворотке крови все фракции фермента определяются с небольшой активностью в составе суммарного показателя – общей ЛДГ. Их активность в крови распределяется следующим образом: ЛДГ-2 > ЛДГ-1 > ЛДГ-3 > ЛДГ-4 > ЛДГ-5.
При заболеваниях, сопровождающихся повреждением тканей и разрушением клеток, активность ЛДГ в крови повышается. В связи с этим она является важным маркером тканевой деструкции. Несмотря на то что увеличение активности фермента не указывает на какую-то определённую болезнь, его определение в комплексе с другими лабораторными анализами помогает в диагностике инфаркта лёгкого, мышечной дистрофии и гемолитической анемии. Повышенная активность ЛДГ может выявляться у новорождённых, беременных и после интенсивных физических нагрузок.
Ранее совместные анализы на ЛДГ, аспартатаминотрансферазу и креатинкиназу широко использовались в диагностике инфаркта миокарда. Сейчас для этой цели определяют уровень тропонина как более специфического маркера повреждения сердечной мышцы. Но исследование активности ЛДГ остается вспомогательным анализом при дифференциальной диагностике болевого синдрома в грудной клетке. У больных стенокардией активность фермента не изменяется, но при инфаркте миокарда начинает возрастать через 8-10 часов с максимумом в первые 24-48 часов после сердечного приступа и возвращается к норме через 10-12 дней. Повышение ЛДГ при нормальной активности АСТ через 1-2 дня после боли в грудной клетке указывает на инфаркт лёгкого.
При дифференциальной диагностике миопатий данный анализ помогает уточнить патофизиологические механизмы заболевания. Так, при нарушении мышечной функции, связанной с нейрогенными заболеваниями, ЛДГ не повышается, но при повреждении мышц из-за эндокринных и метаболических патологий активность ЛДГ увеличивается.
Активность ЛДГ в крови может возрастать вследствие многих злокачественных новообразований, при эффективном лечении она снижается, что иногда применяют для динамического наблюдения за онкологическими больными.
Для чего используется исследование?
Когда назначается исследование?
Почему определение изоферментов надежнее в диагностике чем определение суммарной активности лдг
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) общая – внутриклеточный гликолитический фермент, который участвует в обратимом превращении лактата в пируват и содержится в большинстве тканей организма.
Дегидрогеназа молочной кислоты.
Синонимы английские
Lactate dehydrogenase, Total, Lactic dehydrogenase, LDH, LD.
УФ кинетический тест.
Ед/л (единица на литр).
Какой биоматериал можно использовать для исследования?
Как правильно подготовиться к исследованию?
Общая информация об исследовании
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – цинксодержащий внутриклеточный фермент, который катализирует окисление молочной кислоты в пируват и содержится практически во всех клетках организма. ЛДГ наиболее активна в скелетной мускулатуре, сердечной мышце, почках, печени и эритроцитах.
Существует пять разных форм (изоферментов) ЛДГ, которые отличаются молекулярной структурой и расположением в организме. От того, какая из пяти преобладает, зависит основной способ окисления глюкозы – аэробный (до CO2 и H2O) или анаэробный (до молочной кислоты). Подобное различие обусловлено разной степенью родства того или иного изофермента и пировиноградной кислоты. Для миокарда и мозговой ткани основной является ЛДГ-1, для эритроцитов, тромбоцитов, почечной ткани — ЛДГ-1 и ЛДГ-2. В легких, селезенке, щитовидной и поджелудочной железах, надпочечниках, лимфоцитах преобладает ЛДГ-3. ЛДГ-4 находится во всех тканях с ЛДГ-3, а также в гранулоцитах, плаценте и мужских половых клетках, в которых содержится и ЛДГ-5. Изоферментная активность в скелетных мышцах (в порядке убывания): ЛДГ-5, ЛДГ-4, ЛДГ-3. Для печени наиболее характерен изофермент ЛДГ-5, меньшая активность у ЛДГ-4. В норме в сыворотке крови все фракции фермента определяются с небольшой активностью в составе суммарного показателя – общей ЛДГ. Их активность в крови распределяется следующим образом: ЛДГ-2 > ЛДГ-1 > ЛДГ-3 > ЛДГ-4 > ЛДГ-5.
При заболеваниях, сопровождающихся повреждением тканей и разрушением клеток, активность ЛДГ в крови повышается. В связи с этим она является важным маркером тканевой деструкции. Несмотря на то что увеличение активности фермента не указывает на какую-то определенную болезнь, его определение в комплексе с другими лабораторными анализами помогает в диагностике инфаркта легкого, мышечной дистрофии и гемолитической анемии. Повышенная активность ЛДГ может выявляться у новорождённых, беременных и после интенсивных физических нагрузок.
Ранее совместные анализы на ЛДГ, аспартатаминотрансферазу и креатинкиназу широко использовались в диагностике инфаркта миокарда. Сейчас для этой цели определяют уровень тропонина как более специфического маркера повреждения сердечной мышцы. Но исследование активности ЛДГ остается вспомогательным анализом при дифференциальной диагностике болевого синдрома в грудной клетке. У больных стенокардией активность фермента не изменяется, но при инфаркте миокарда начинает возрастать через 8-10 часов с максимумом в первые 24-48 часов после сердечного приступа и возвращается к норме через 10-12 дней. Повышение ЛДГ при нормальной активности АСТ через 1-2 дня после боли в грудной клетке указывает на инфаркт легкого.
При дифференциальной диагностике миопатий данный анализ помогает уточнить патофизиологические механизмы заболевания. Так, при нарушении мышечной функции, связанной с нейрогенными заболеваниями, ЛДГ не повышается, но при повреждении мышц из-за эндокринных и метаболических патологий активность ЛДГ увеличивается.
Активность ЛДГ в крови может возрастать вследствие многих злокачественных новообразований, при эффективном лечении она снижается, что иногда применяют для динамического наблюдения за онкологическими больными.
Для чего используется исследование?
Когда назначается исследование?
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)
ЛДГ — цинксодержащий фермент, катализирующий восстановление пировиноградной кислоты в молочную, и наоборот, пировиноградной в молочную. Является внутриклеточным энзимом, находящимся во всех тканях организма: почках, печени, сердце, скелетных мышцах, эритроцитах.
Синонимы:
Метод исследования:
Биоматериал для анализа:
Подготовка
Забор крови должен проводиться в утренние часы натощак. После последнего приема пищи должно пройти не менее 12 часов. За 30 мин до забора крови следует избегать физического и эмоционального напряжения. Исключить алкоголь.
Описание:
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) существует в тканях организма в форме тетрамера: два мономера, Н и М, могут соединяться в различных соотношениях, образуя пять известных изоферментов ЛДГ. Фермент катализирует реакцию превращения пировиноградной кислоты в молочную при участии NADH, а также обратную реакцию. Данная реакция является заключительным этапом анаэробного механизма окисления глюкозы:
пируват + NADН + H+ ↔ + NAD+
При некоторых патологических состояниях наблюдается повышение активности ЛДГ, например, при остром поражении печени, при поражениях скелетных мышц и почек, при мегалобластных и гемолитических анемиях. При лимфоме высокая активность ЛДГ в плазме является предвестником плохого прогноза. Существует зависимость между активностью фермента и объемом опухоли, поэтому последовательные измерения уровня активности ЛДГ позволяют оценивать эффективность терапии.
Как в сердечной мышце, так и в эритроцитах ЛДГ представлена главным образом изоферментами ЛДГ (Н4). Изофермент проявляет гораздо большую каталитическую активность в отношении α-гидроксибутирата, чем лактата (по сравнению с другими изоферментами), поэтому, при измерении активности ЛДГ, используют именно этот субстрат. Второе название изофермента ЛДГ — α-гидроксибутиратдегидрогеназа (ГБД).
Определение уровня активности изоферментов ЛДГ имеет значение при подозрении на инфаркт миокарда и в диагностике гемолитического криза при серповидноклеточной анемии.
Для чего используется анализ?
Для определения активности ЛДГ в сыворотке крови.
Когда назначается?
Референсные значения (норма)
Нормальный уровень активности ЛДГ в сыворотке крови взрослого человека составляет 225–550 Ед/л.
Значения результатов
В физиологических условиях повышенная активность наблюдается у беременных, новорожденных и после интенсивных физических нагрузок. Повышение ЛДГ отмечается при инфаркте миокарда, лейкозах, тромбоцитопении, повреждениях печени вирусной, токсической и травматической природы, опухолях различной локализации, заболеваниях почек, гемолизе эритроцитов.
Превышение верхнего предела нормы более, чем в 10 раз:
Превышение верхнего предела нормы в 5 — 10 раз:
Превышение верхнего предела нормы менее, чем в 10 раз:
Понижение активности ЛДГ клинического значения не имеет.
«Кардиориск»
Проблема постановки диагноза, бесспорно, является ключевой в деятельности практического врача. Именно терапевты (и особенно участковые врачи) чаще всего осуществляют первичное обследование больных и предварительную диагностику заболевания. В этом обзоре
Проблема постановки диагноза, бесспорно, является ключевой в деятельности практического врача. Именно терапевты (и особенно участковые врачи) чаще всего осуществляют первичное обследование больных и предварительную диагностику заболевания. В этом обзоре мы хотели бы уделить особое внимание проблемам диагностики наиболее распространенного и опасного недуга — ишемической болезни сердца (ИБС). Статистические исследования показывают, что более чем в половине случаев первичная диагностика ИБС оказывается неточной, причем немало допускается ошибок и при первичной диагностике инфаркта миокарда. Мы ни в коем случае не умаляем значения инструментальных методов и тщательного сбора анамнестических данных, но в век современных медицинских технологий именно лабораторные методы исследования могут дать максимум информации, необходимой как для постановки диагноза, так и для своевременной профилактики заболевания и системной терапии его осложнений.
Сложность работы лечащего врача заключается в том, что большинство лабораторий предлагают стандартный список исследований, состоящий из множества параметров, а полученные при этом данные обладают малой информативностью. В этой ситуации трудно переоценить значение профильного нозологического подхода к формированию групп исследований, который начали практиковать в своей деятельности современные лабораторные структуры. Примером такого подхода, поднимающего на новую ступень уровень диагностики разных форм ИБС, является профиль «Кардиориск», разработанный специалистами Независимой лаборатории ИНВИТРО.
В состав профиля входят следующие исследования: холестерин (ХС), ХС липопротеинов высокой плотности (ЛПВП), ХС липопротеинов низкой плотности (ЛПНП), триглицериды, индекс атерогенности (ИА), К/Na/Cl, протромбин, фибриноген, С-реактивный белок (СРБ), аланинаминотрансфераза (АЛТ), аспартатаминотрансфераза (АСТ), лактатдегидрогеназа (ЛДГ), НВDН (hydroxybutirate dehydrogenase), креатинкиназа, креатинкиназа-МВ.
Рассмотрим каждый показатель, входящий в состав профиля, более детально, разбив предварительно их на две основные группы.
Первая группа показателей относится к прогностическим критериям, позволяющим оценить риск развития сердечно-сосудистых заболеваний.
Липидный профиль: общий ХС, ХС ЛПВП, ХС ЛПНП, триглицериды, ИА. Это группа тестов наиболее часто используется в диагностике атеросклероза и при оценке риска его осложнений (ИБС, инфаркт миокарда, сосудистые заболевания мозга). Согласно заключению ВОЗ, ведущим фактором патогенеза атеросклероза являются нарушения (генетически обусловленные и приобретенные) метаболизма липопротеинов. Уровень липидов — один из многих факторов риска атеросклероза, поэтому результаты исследования липидного профиля должны оцениваться в комплексе с другими факторами.
ХС. Хорошо известна связь его повышенного уровня в сыворотке крови с выраженностью атеросклеротических изменений. Но ХС плазмы неоднороден — он входит в состав липидно-белковых комплексов, обладающих разными физико-химическими свойствами и играющих разную роль в его обмене.
ЛПНП (атерогенные). Считается, что показатель ЛПНП больше коррелирует с риском атеросклероза, чем уровень общего ХС, поскольку именно эта фракция обеспечивает приток ХС к сосудам и органам. В условиях патологии эндотелия сосудов, которой способствуют различные факторы (повышенное давление, компоненты табачного дыма, увеличенный уровень гомоцистеина), происходят захват ЛПНП клетками сосудистых стенок, их модификация под действием местных факторов воспаления и включение в состав образующихся атеросклеротических бляшек, которые сужают просвет сосудов и способствуют тромбообразованию.
ЛПВП (антиатерогенные). Активизируют ферментные системы печени, способствующие выведению ХС из организма, они участвуют в обратном транспорте ХС из клеток периферических тканей, в том числе клеток стенок сосудов. Снижение концентрации ЛПВП связывают с повышенным риском атеросклероза.
Триглицериды. Не являются самостоятельным фактором риска развития атеросклероза, хотя повышенная концентрация триглицеридов часто сочетается с повышением ЛПНП и наличием ИБС.
Оценить общую направленность сдвигов липидного обмена помогает расчет холестеринового ИА:
ИА = (ХС — ХС ЛПВП) / ХС ЛПВП.
По данным литературы, в норме ИА составляет 2–3 единицы.
Натрий участвует в механизмах возбуждения нервных и мышечных клеток, формировании щелочного резерва крови.
Протромбин, международное нормализованное отношение (МНО), лат. International Normalized Ratio (INR), (протромбиновое время, PT). Это один из важнейших показателей коагулограммы, характеризующий состояние свертывающей системы крови, скрининговый тест для оценки внешнего пути гемостаза.
Образование основных факторов протромбинового комплекса происходит в печени и зависит от присутствия в организме витамина К, антагонистами которого являются непрямые антикоагулянты, или антикоагулянты непрямого действия. Поэтому протромбиновый тест в кардиологии используют для контроля терапии непрямыми антикоагулянтами (например, варфарином).
МНО — дополнительный способ представления результатов протромбинового теста, рекомендованный комитетом экспертов ВОЗ для контроля терапии непрямыми антикоагулянтами.
Оптимальные пределы МНО, которые должны быть достигнуты в ходе лечения непрямыми антикоагулянтами, зависят от терапевтических целей и определяются лечащим врачом.
Фибриноген (Fibrinogen). Белок — предшественник фибрина, составляющего основу сгустка при свертывании крови. Содержание фибриногена увеличивается при воспалительных процессах, это чувствительный маркер воспаления и некроза тканей. Рост концентрации фибриногена в плазме даже в пределах референсных значений коррелирует с увеличением риска осложнений сердечно-сосудистых заболеваний.
СРБ (CRP). Белок острой фазы, чувствительный индикатор повреждения тканей при воспалении, некрозе, травме. Уровень СРБ быстро и многократно увеличивается при воспалениях различной природы и локализации, паразитарных инфекциях, травмах и опухолях, сопровождающихся воспалением и некрозом тканей.
Относительно новая область применения этого показателя — оценка риска развития атеросклероза и связанных с ним осложнений. Разработанные в последнее время высокочувствительные методы определения СРБ (чувствительность
Е. В. Чащихина
Независимая лаборатория ИНВИТРО, Москва
Лактатдегидрогеназа (Lactate dehydrogenase)
| Исследуемый биоматериал | Кровь венозная (сыворотка) |
| Метод исследования | энзиматический спектрофотометрический |
| Cрок исполнения с момента поступления биоматериала в лабораторию | 1 к.д. |
Описание
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) — цинксодержащий внутриклеточный фермент, содержится практически во всех клетках организма. ЛДГ принимает участие в окислении молочной кислоты, в результате чего образуется соединение пируват. Лактатдегидрогеназа в нашем организме представлена пятью типами, которые правильно называются изоферменты. Данные соединения специфичны к тем или иным тканям, основная активность при этом отмечается в скелетной мускулатуре, мышце сердца, красных кровяных тельцах крови (эритроцитах), печеночной и почечной тканях. Типы ЛДГ отличаются не только своим строением, но и влиянием на окисление глюкозы. Одни типы способствуют образованию молочной кислоты, другие- воды и углекислого газа. В крови все изоферменты присутствуют в том или ином количестве, составляя вместе суммарную общую ЛДГ. Именно ее определяют в ходе исследования. Повышение данного показателя в крови свидетельствует о том, что клетки ткани подверглись разрушению, в результате чего высвободилось чрезмерное количеств ЛДГ. Но узнать, в какой именно ткани наблюдается процесс распада клеток, таким образом невозможно. Поэтому анализ обычно используется в комплексном обследовании при ряде патологических состояний и подозрений на них, например, при диагностике инфаркта миокарда, гемолитической анемии. Также при ряде физиологических состояний, например, во время беременности или в детском возрасте, отмечается повышение ЛДГ в крови.
Отдельного внимания заслуживает инфаркт миокарда, лабораторная диагностика которого в современном мире включает определение тропонина и ЛДГ. Ранее использовались также тесты на определение креатинкиназы, аспартатаминотрансферазы. Но в ходе исследований свою специфичность показало определение уровня ЛДГ при диагностике инфаркта миокарда. Так, ЛДГ начинает поступать в кровь в большом количестве уже в первые 8 часов от начала заболевания. Пик достигается в течение 24-48 часов, а далее наблюдается постепенное снижение фермента, который достигает своих нормальных значений на 12 день болезни. Данный тест часто используется при приступах загрудинной боли, когда клинически отличить приступ стенокардии и инфаркт сердечной мышцы затруднительно. При стенокардии превышение ЛДГ не наблюдается. Следует отметить, что комплексное исследование ЛДГ и АСТ также может быть показано при подозрении на инфаркт легкого. В таком случае обычно повышается только ЛДГ, а уровень АСТ остается в рамках нормальных значений.
Любые другие мышечные патологии, в частности дистрофии, также могут сопровождаться повышением ЛДГ в крови. Но существуют состояния, связанные с нарушением функции мышечной ткани, которые не вызывают изменения концентрации ЛДГ. Обычно причина данных изменений заключается в нейрогенном влиянии, а не в результате эндогенных повреждений.
Подготовка
Взятие крови производится натощак (не менее 8 и не более 14 ч голодания). Можно пить воду без газа.